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Tlr0924 - Biología


Clase: Cianobacteriocromo

Familia: Familia DXCF

Origen: Thermosynechococcus elongatus

Cromóforo (s): PCB / PVB mixtos

El fragmento Tlr0924 GAF-GGDEF es perfectamente funcional (paneles C y D, adjuntos), por lo que miraría una sola cosa convirtiendo y sabría que realmente está modulando una salida real. Por cierto, eso también lo hace superior a 6012_4 + bit C-terminal porque 6012 tiene una función débil, si es que tiene alguna, en Nostoc.

(B) Esquema simplificado de cuatro estados y cuatro reacciones para el fotociclo NpF2164g3 (solo se muestran la isomerización, la formación / rotura de aducción y los fotointermedios primarios). No se muestra el primer enlace de cisteína de la proteína al anillo A del cromóforo de PCB.

Referencias

  1. Inhomogeneidad química en la dinámica ultrarrápida del DXCF Cianobacteriocromo Tlr0924, Lucy H. Freer, Peter W. Kim, Scott C. Corley, Nathan C. Rockwell, Lu Zhao, Arthur J. Thibert, J. Clark Lagarias y Delmar S. Larsen , Revista de química física B, 116 (35), 10571–10581 (2012). pdf
  2. Fotodinámica primaria y secundaria del dominio cianobacteriocromo violeta / naranja de cisteína dual NpF2164g3 de Nostoc Punctiforme, Sean M. Gottlieb, Peter W. Corley, Dorte Madsen, Samuel J. Hanke, Che-Wei Chang, Nathan C. Rockwell, Shelley S. Martin, J. Larsen, Bioquímica, 53, 1029–1040 (2014). pdf
  3. Hauck AFE, Hardman SJO, Kutta RJ, Greetham GM, Heyes DJ, Scrutton NS. (2014). La vía de reacción fotoiniciada del cianobacteriocromo Tlr0924 de longitud completa se monitorizó en doce órdenes de magnitud. J Biol Chem, 289, 17747-17757. eScholarID: 225030 | DOI: 10.1074 / jbc.M114.566133
  4. Hardman S, Hauck A, Clarke I, Heyes DJ, Scrutton NS. Análisis completo de la fotoconversión de verde a azul de cianobacteriocromo Tlr0924 de longitud completa. Biophys J, 107, 2195-2203. eScholarID: 234710 | DOI: 10.1016 / j.bpj.2014.09.020

El acoplamiento de la fotoquímica con el cambio químico y estructural de las proteínas es crucial para los mecanismos biológicos de señalización activados por la luz. Esto se caracteriza por cianobacteriocromos (CBCR), miembros de la superfamilia de fotorreceptores de fitocromos que exhiben un alto grado de diversidad espectral, que abarcan colectivamente todo el espectro visible. Los CBCR utilizan un mi/Z isomerización del cromóforo de bilina como el paso principal en su fotociclo, que consiste en la fotoconversión reversible entre dos fotostatos. A pesar del intenso interés en estos fotorreceptores como módulos de transducción de señales, no se ha informado de una descripción completa de los cambios químicos y estructurales activados por la luz. El CBCR Tlr0924 contiene cromóforos de ficocianibina y ficoviolobilina, y estas dos especies se fotoisomerizan en paralelo a través de intermedios espectral y cinéticamente equivalentes antes del segundo paso de la fotorreacción donde las vías de reacción divergen, se produce la pérdida de un enlace tioéter a un residuo de cisteína conservado, y la reacción de ficocianobilina termina en un estado de absorción de rojo, mientras que la reacción de ficoviolobilina avanza más rápidamente hasta un estado de absorción de verde final. Aquí se ha utilizado la espectroscopía de absorción transitoria visible resuelta en el tiempo (femtosegundo a segundo), junto con la espectroscopía IR resuelta en el tiempo (femtosegundo a nanosegundo) y técnicas de criotrapeo, para seguir la fotoconversión completa de los estados de absorción de azul a verde y estados de absorción de rojo de la forma completa de Tlr0924 CBCR. Nuestro análisis muestra que Tlr0924 sufre una fotorreacción larga sin precedentes que se extiende desde picosegundos hasta segundos. Mostramos que los cambios de larga escala de tiempo impulsados ​​térmicamente son menos complejos que los reportados para los fotociclos rojo / rojo lejano de los fotorreceptores de fitocromo relacionados.

Este trabajo fue apoyado por las subvenciones EP / I01974X / 1 y EP / J020192 / 1 del Consejo de Investigación en Ingeniería y Ciencias Físicas (EPSRC). Las mediciones de infrarrojos con resolución temporal se llevaron a cabo mediante el apoyo de acceso al programa del Consejo de Instalaciones Científicas y Tecnológicas del Reino Unido (STFC).

Con el apoyo de un premio colaborativo en ciencia e ingeniería del Consejo de Investigación en Biotecnología y Ciencias Biológicas (BBSRC CASE) y por TgK Scientific Ltd. (Bradford-on-Avon, Reino Unido).


Tlr0924 - Biología

Arthur R. Grossman y Devaki Bhaya

La Institución Carnegie para la Ciencia
Departamento de Biología Vegetal
260 Panama Street, Stanford, CA 94305
[email protected]
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La calidad e intensidad de la luz son señales críticas en el entorno que permiten a las células detectar señales que informan la hora del día, el estado energético potencial intracelular y ayudan a la célula a sintonizar sus actividades metabólicas con el potencial de crecimiento. Estas señales de luz se perciben como diferentes intensidades y calidades (longitudes de onda) de irradiación. Existen numerosos fotorreceptores que detectan señales de luz, incluidos fitocromos, criptocromos, fototropinas, carotenoides, rodopsinas sensoriales, así como la salida del aparato fotosintético (presión redox generada como consecuencia del transporte de electrones fotosintéticos). Algunos pigmentos también pueden servir para filtrar la irradiación ultravioleta (UV) o el exceso de energía de excitación, o absorber y disipar el exceso de energía en forma de calor. En este artículo, nos centraremos en las respuestas de las cianobacterias a la longitud de onda de la luz en su entorno.

Las cianobacterias son los organismos fotosintéticos oxigenados más antiguos que habitan la Tierra durante

3000 millones de años (Schopf, 2002). Son omnipresentes en el planeta, floreciendo en muchos entornos extremos, como los océanos oligotróficos, incrustados en rocas en los lados de los acantilados y en esteras microbianas que cubren las aguas termales o lagos hipersalinos. Las cianobacterias que se han estudiado en laboratorios de todo el mundo incluyen mesófilos como Synechococcus PCC7942 y Synechocystis PCC6803, termófilos como Thermosynechococcus elongatus, organismos marinos como Proclorococo sp. y Synechococcus sp., y algunas cepas filamentosas que incluyen Anabaena PCC7120, Nostoc puntiforme ATCC 29133 y Diplosifón de Fremyella.

Un área que nos ha interesado durante muchos años tiene que ver con los fotorreceptores de tipo fitocromo en las cianobacterias y, más específicamente, el papel que desempeñan ellos y los elementos reguladores asociados en la adaptación de la biosíntesis del principal complejo de captación de luz de las cianobacterias, que se llama ficobilisoma (PBS). ), a las longitudes de onda de luz predominantes en el medio ambiente. Este proceso de moldear las características del PBS a la calidad de la luz se ha denominado "adaptación cromática" (AC) y se ha resumido en algunos artículos de revisión recientes (Gutu y Kehoe, 2012 Montgomery, 2007).

El tipo de AC (véase la sección III.B) y el grado en que un organismo se aclimata a la calidad de la luz depende de las características genéticas del organismo, que a su vez está asociado con el entorno en el que ha evolucionado el organismo. Sin embargo, hay una serie de otras características del entorno que afectan la biogénesis del aparato fotosintético, que incluye los complejos de captación de luz. Por ejemplo, los niveles de PBS en las células pueden verse notablemente afectados por el estado de los nutrientes del medio ambiente (Collier y Grossman, 1992, 1994 Fujita et al., 1994). Se sabe desde hace muchos años que, además del compuesto de almacenamiento de nitrógeno especializado en las cianobacterias llamado cianoficina (que es un polímero de aspartato y arginina que no se sintetiza en los ribosomas), el PBS puede servir como depósito de nitrógeno al que se accede rápidamente. cuando las células cianobacterianas se ven privadas de nitrógeno, las células eliminan el nitrógeno de los aminoácidos que forman los polipéptidos del PBS (véase la Sección III.A para una descripción estructural del complejo).

De hecho, en condiciones de privación de nitrógeno y azufre, el PBS puede degradarse rápidamente en un proceso muy ordenado que procede de la periferia de las varillas que componen el PBS, hasta el núcleo del complejo, que lo une a las membranas fotosintéticas ( Grossman y col., 1993a, b Richaud y col., 2001). Además, los procesos reguladores parecen integrar el impacto de las condiciones de luz y la disponibilidad de nutrientes en la actividad fotosintética, posiblemente como consecuencia de cambios en el estado redox de las células (Durnford y Falkowski, 1997 Eberhard et al., 2008 Escoubas et al., 1995 Fujita et al., 1994 van Waasbergen et al., 2002). Esta flexibilidad fisiológica facilita la supervivencia del organismo en condiciones ambientales rápidamente cambiantes.


II. FOTORECEPTORES FITOCROMÁTICOS EN CIANOBACTERIAS

Las plantas contienen varios fitocromos diferentes, que son fotorreceptores en los que un cromóforo de tetrapirrol lineal específico, denominado fitocromobilina, se une covalentemente a través de la cadena lateral C3 del anillo A a un residuo de cisteína conservado en la apoproteína del fitocromo. Se ha demostrado que los fitocromos de las plantas controlan numerosos procesos fisiológicos, incluido el alargamiento del hipocótilo (Nagatani et al., 1991), la respuesta de evitación de la sombra (Casal, 2012 Franklin, 2008), la síntesis de clorofila y la biogénesis de cloroplastos (Frankhauser y Casal, 2004 McCormac y Terry, 2002 Monte et al., 2004), el momento de la floración (Osugi et al., 2011), además de proporcionar señales que se integran con el reloj circadiano (Millar, 2004 Sellaro et al., 2012 Wenden et al. al., 2011). Los fitocromos de las plantas tienen una secuencia central con PAS conservado (PAGer-Arnt-Sim), GAF (cGRAMOFosfodiesterasas específicas de MP, Aciclasas de denililo y Fdominios hlA) y PHY (fitocromo) y típicamente exhiben fotoreversibilidad rojo (R) / rojo lejano (FR).

Los fitocromos pueden autofosforilarse y su impacto en el desarrollo y la fisiología celular puede ser una consecuencia de la fosforilación moduladora de diversas proteínas reguladoras. El dominio GAF contiene el residuo de cisteína conservado que se une al cromóforo. Sorprendentemente, la cadena polipeptídica del fitocromo forma un verdadero nudo con una simetría aproximada de trébol (tres lóbulos) que crea una nueva interfaz entre los dominios PAS y GAF, posiblemente creando una estructura más rígida que posiciona la cisteína de unión al cromóforo y la interacción con el cromóforo. residuos (Wagner et al., 2005) el aumento de la rigidez podría reducir el nivel de desexcitación a través de la vibración de la proteína y el movimiento del dominio, aunque las ventajas de esta configuración no se han demostrado experimentalmente, y hay muchos fotorreceptores funcionales similares a los fitocromos que no forman esta estructura anudada.

Durante muchos años fue controvertido si los fitocromos vegetales funcionaban a través de la fosforilación de proteínas. Esto se resolvió cuando Lagarias y sus colegas demostraron que el fitocromo vegetal purificado generado en un sistema heterólogo podía sufrir autofosforilación a través de una actividad serina / treonina quinasa (Yeh y Lagarias, 1998). El estado del arte con respecto a la estructura, función y regulación de los fitocromos vegetales se ha resumido en muchas excelentes revisiones recientes (Auldridge y Forest, 2011 Chen y Chory, 2011 Franklin y Quail, 2010 Hughes, 2010 Kami et al., 2010 Nagatani, 2010 Rockwell y Lagarias, 2010 Rosler et al., 2010 Ulijasz y Vierstra, 2011).

Cuando toda la secuencia del Synechocystis sp. Se generó el genoma de la cepa PCC 6803 (Kaneko et al., 1996a, b), se hizo evidente que esta cianobacteria tenía varios genes que codificaban polipéptidos relacionados con fitocromo. Durante los últimos 20 años, una cantidad significativa de trabajo ha demostrado que las cianobacterias, otras eubacterias y hongos tienen varias proteínas de unión a cromóforos con una secuencia similar a los fitocromos de las plantas (Rockwell y Lagarias, 2006 Rockwell et al., 2006). Si bien no se conocen las funciones fisiológicas precisas de muchas de estas proteínas bacterianas relacionadas con el fitocromo, parecen controlar el crecimiento en determinadas condiciones de luz (Wilde et al., 1997), la síntesis de carotenoides y la fotoprotección (Davis et al., 1999), fototáctico movimiento (Bhaya et al., 2001 Ishizuka et al., 2006 Narikawa et al., 2011 Song et al., 2011 Wilde et al., 2002 Yoshihara et al., 2004 Yoshihara et al., 2000) y adaptación cromática (CA ) (Kehoe y Grossman, 1996), la última de estas funciones se analizará con más detalle a continuación. Definir las características de los fotorreceptores similares a los fitocromos en los microbios y los procesos de transducción de señales que provocan nos proporciona nuevos conocimientos sobre los mecanismos involucrados en la expresión génica regulada por la luz y la evolución de la estructura y función del fitocromo.

Las proteínas similares a los fitocromos en las bacterias se pueden agrupar en tres subfamilias diferentes. Una de las subfamilias, representada por Cph1 de Synechocystis PCC6803, tiene miembros con características similares a las de los fitocromos vegetales. Estos fotorreceptores tienen los tres dominios, PAS, PHY y GAF, que son responsables de la estructura anudada (Wagner et al., 2005) que es característica del fitocromo vegetal, aunque el cromóforo al que se une Cph1 es la ficocianibina en lugar de la fitocromobilina. Se ha realizado la expresión de Cph1 in vitro donde se demostró que se une a un cromóforo, experimenta un cambio fotocrómico en la absorbancia y es capaz de fosforilación de proteínas (Yeh y Lagarias, 1998 Yeh et al., 1997). El fotociclo de fitocromos vegetales y Cph1 muestran similitudes con respecto a la protonación de los cuatro nitrógenos de ambos Pr y Pfr configuraciones del cromóforo (Rohmer et al., 2008 Rohmer et al., 2006 Strauss et al., 2005), así como una fotoisomerización similar de la absorción del cromóforo RL por Pr provoca una isomerización de doble enlace de Z a E en el puente de metino de los carbonos 15/16, que se colocan entre los anillos C y D del cromóforo.

Un representante de la segunda subfamilia de cianobacterias es Cph2 de Synechocystis PCC6803 (Montgomery y Lagarias, 2002 Wilde et al., 2002), aunque la estructura de esta proteína es bastante compleja. Característico de otras proteínas de este grupo, no tiene el dominio PAS N-terminal que se encuentra tanto en los fitocromos vegetales como en Cph1. La ausencia de este dominio PAS elimina la típica "estructura anudada" del fitocromo N-terminal. La proteína Cph2 también carece de un dominio de histidina quinasa putativo que está presente tanto en el módulo C-terminal de Cph1 como en otras proteínas de tipo fitocromo. Sin embargo, Cph2 de Synechocystis PCC6803 exhibe fotorreversibilidad R / FR (Wu y Lagarias, 2000), y su modo de isomerización en el carbono 15/16 del cromóforo parece ser esencialmente idéntico al de Cph1. El fotociclo R / FR de este fotorreceptor está asociado con el dominio GAF en el extremo N de la proteína. Cph2 también presenta algunas características que lo distinguen de Cph1. La Pfr La forma de Cph2 decae más rápidamente en la oscuridad que la de Cph1 (Anders et al., 2011). Además, Cph2 muestra variaciones significativas en sus sensibilidades de longitud de onda y se ha implicado en la fotopercepción de la luz azul (BL) (Fiedler et al., 2005 Wilde et al., 2002).

Curiosamente, Cph2 contiene dos dominios GAF adicionales. Uno de estos podría sustituir funcionalmente al dominio PHY de Cph1, y el otro, ubicado en la región C-terminal de la proteína, tiene homología con los dominios GAF de unión a tetrapirrol de cianobacteriocromos (ver más abajo). Este dominio GAF C-terminal parece unirse a un cromóforo de ficobilina que sufre una fotoconversión entre los estados de absorción BL y luz verde (GL), lo que puede hacer que esté atado a dos residuos de cisteína (Savakis et al., 2012). Además, la proteína Cph2 tiene un dominio EAL y dos GGDEF (el dominio GAF C-terminal va seguido de uno de los dominios GGDEF). Los dominios GGDEF a menudo funcionan como ciclasas bis- (3'-5 ') - guanosina monofosfato dimérico cíclico (c-di-GMP), que podrían causar una síntesis elevada de c-di-GMP celular, mientras que el dominio EAL puede actuar como fosfodiesterasas que podría causar una reducción en los niveles celulares de c-di-GMP. Por lo tanto, la fotopercepción a través de los cromóforos de Cph2 podría afectar el nivel de c-di-GMP dentro de la célula, lo que a su vez podría afectar tanto a la motilidad como a la formación de biopelículas (Romling et al., 2005).

La proteína Cph2 es un ejemplo fascinante de un mosaico de proteínas que se ha ensamblado a lo largo del tiempo evolutivo a partir de numerosos dominios de proteínas identificables que tienen funciones tanto de detección como catalíticas. La integración de múltiples funciones en esta proteína puede afectar notablemente la concentración de una pequeña molécula reguladora (c-di-GMP) en la célula, que luego puede alterar potencialmente una variedad de procesos biológicos (incluida la fototaxis). Otros ejemplos de fotosensores de cianobacterias que carecen del dominio PAS se han identificado en termófilos. Synechococcus sp., y también se han denominado CPH "sin PAS" (Ulijasz et al., 2008 Vierstra y Zhang, 2011 Ulijasz et al., 2009).

La tercera subfamilia de fitocromos de cianobacterias se llama cianobacteriocromos o CBCR. Estas proteínas tienen un dominio GAF de unión a cromóforo (el dominio GAF C-terminal en Cph2 es representativo de un sitio de unión a cromóforo CBCR), pero ningún dominio PHY o PAS. Además, la absorbancia de estos fotorreceptores puede desplazarse al rango verde-violeta del espectro visible (Ikeuchi e Ishizuka, 2008 Montgomery y Lagarias, 2002). El primer fotorreceptor CBCR descrito, que fue identificado en F. diplosifón, fue designado RcaE (Regulador de Chromático adaptación mi) esta proteína juega un papel crítico en la adaptación cromática (Gutu y Kehoe, 2012 Kehoe y Grossman, 1996 Terauchi et al., 2004). Otros CBCR, como TaxD1, están involucrados en el control de la fototaxis dependiente de pilus de tipo IV (Bhaya et al., 2001 Ulijasz et al., 2009), como se muestra en la Figura 1.

Otro CBCR que se ha estudiado hasta cierto punto incluye TePixJ de Thermosynechococcus elongatus (Rockwell et al., 2008 Yoshihara et al., 2004), que exhibe un fotociclo BL / GL (Ishizuka et al., 2006 Yoshihara et al., 2004 Yoshihara et al., 2006).Estos CBCR se caracterizan por un segundo residuo de cisteína dentro de un motivo de secuencia conservado que es crítico para la función del sensor BL / GL. Ulijasz y col. (2009) también se han referido a algunos de estos fotosensores en cianobacterias como 'cianocromos' y los definen como fotorreceptores que responden predominantemente a BL y GL, y que carecen de un dominio PHY. Algunos de los fotorreceptores CBCR pueden funcionar como fotosensores unidireccionales, con el fotoproducto exhibiendo una reversión oscura muy lenta. Varias otras CBCR han sido detectadas por alineamientos de secuencias de proteínas (Narikawa et al., 2008 Rockwell et al., 2008), y aunque el mecanismo de su fotociclo y diversidad espectral se está estudiando hasta cierto punto (Freer et al., 2012 Rockwell et al., 2012a Rockwell et al., 2012b), caracterizaciones adicionales de estas proteínas contribuirán significativamente a nuestro conocimiento de la estructura, función y evolución de los fitocromos.


En conclusión, las cianobacterias contienen fotosensores activos que tienen un solo dominio GAF, que representa algunos de los módulos fotosensoriales más pequeños identificados. Sin embargo, también existe una desconcertante multitud de proteínas cianobacterianas que tienen una combinación de dominios GAF, PHY y PAS (Auldridge y Forest, 2011 Ulijasz et al., 2009). Estos dominios pueden unirse a diferentes cromóforos, por lo que también se puede modular su capacidad para absorber diferentes longitudes de onda de luz. Finalmente, estos módulos fotosensoriales se pueden unir a una variedad de dominios de salida, tales como histidina quinasas, dominios que aceptan metilo, reguladores de respuesta y dominios GGDEF-EAL. Esta estrategia de mezclar y combinar módulos fotosensoriales y de salida proporciona a las cianobacterias una diversidad de proteínas que pueden responder a señales ambientales. El desafío para el futuro es establecer cómo estos múltiples interruptores fotográficos trabajan juntos en una célula para optimizar el crecimiento y modular el comportamiento bajo diferentes condiciones de luz.


III. ADAPTACIÓN CROMÁTICA COMPLEMENTARIA

A. El ficobilisoma (PBS)

La coloración vívida de las cianobacterias es principalmente una consecuencia de la presencia del PBS, un complejo captador de luz que es periférico a las membranas fotosintéticas, y en algunos organismos (y bajo ciertas condiciones) explica

30% de la proteína celular total (Grossman et al., 1995 Tandeau de Marsac y Houmard, 1993). Este complejo de captación de luz absorbe la energía de excitación y transfiere eficientemente la energía absorbida a los centros de reacción fotosintética (Porter et al., 1978 Searle et al., 1978). Los niveles de PBS en las células cianobacterianas pueden sufrir variaciones extremas, especialmente a medida que fluctúan la disponibilidad de luz y nutrientes en el medio ambiente. Numerosos estudios sobre las formas en que los niveles de PBS cambian en respuesta a la privación de macronutrientes (Collier y Grossman, 1992, 1994 Kato et al., 2011 Sato et al., 2008), o se modifican en respuesta a las longitudes de onda de luz predominantes en el medio ambiente en el proceso de AC, han sido realizadas por nuestro grupo y otros grupos (Grossman, 2003 Grossman y Kehoe, 1997 Gutu y Kehoe, 2012 Kehoe, 2010 Tandeau de Marsac y Houmard, 1993). Antes de explorar CA con mayor detalle, describiremos las características clave del PBS.

Gantt y Conti realizaron un trabajo pionero que condujo al primer aislamiento y descripción de los PBS (Gantt y Conti, 1966a, b), que están presentes tanto en las cianobacterias como en las algas rojas. Los PBS aparecen como grandes estructuras en forma de protuberancias que sobresalen de la superficie de las membranas fotosintéticas. Estas membranas, llamadas tilacoides, son características dominantes en el citoplasma de las cianobacterias, a menudo formando círculos concéntricos alrededor de la periferia celular. Cada PBS se compone de dos dominios llamados varillas y núcleo. Cada uno de estos dominios contiene ficobiliproteínas pigmentadas, que absorben la energía de excitación, y polipéptidos enlazadores no pigmentados, que son componentes estructurales importantes del PBS.

Las varillas pueden estar compuestas por ficobiliproteínas pigmentadas, ficocianina (PC, absorción máx.

620 nm) y ficoeritrina (PE, absorción máxima

540 nm), aunque muchas cianobacterias tienen PBS que se componen exclusivamente de PC. El núcleo contiene aloficocianina (AP, absorción máxima

620 nm). La pigmentación de las ficobiliproteínas es una consecuencia de la unión covalente de las apoficobiliproteínas a los cromóforos tetrapirrol lineales (p. Ej., Ficocianobilina, ficocurobilina o ficoeritrobilina). Cada ficobiliproteína está formada por una subunidad α y β específica, que se ensamblan en heterodímeros (estos heterodímeros se denominan "monómeros" de ficobiliproteína), y los monómeros luego se ensamblan en trímeros y hexámeros, formando estructuras que se asemejan a una rosquilla (discos de ficobiliproteína).

Las liasas específicas catalizan la unión covalente del cromóforo a la apoficobiliproteína (Biswas et al., 2011 Fairchild y Glazer, 1994 Fairchild et al., 1992 Kahn et al., 1997). Los polipéptidos enlazadores no pigmentados sirven como elementos estructurales del PBS. Son fundamentales para ensamblar matrices de ficobiliproteínas en subestructuras de varillas y núcleos, estabilizar estas subestructuras y otorgar discos de ficobiliproteína triméricos y hexaméricos individuales con características espaciales y biofísicas que crean un complejo de captación de luz altamente eficiente. Los polipéptidos enlazadores facilitan un flujo unidireccional eficiente de energía de excitación desde la periferia de las subestructuras de varillas al núcleo del complejo y luego a los centros de reacciones fotosintéticas.

Muchos investigadores han realizado experimentos críticos para dilucidar la estructura y función del PBS, entre ellos se encuentran Elizabeth Gantt (Dilworth y Gantt, 1981 Gantt et al., 1979 Gantt et al., 1976a Gantt et al., 1976b Redlinger y Gantt, 1981), Alexander Glazer (Glazer, 1982, 1985 Glazer y Clark, 1986 Glazer et al., 1983), Herbert Zuber (Glauser et al., 1992, Glauser, 1993 # 1204) y Robert Huber (Schirmer et al., 1987 Schirmer et al. , 1986). Se pueden encontrar descripciones detalladas de la estructura del PBS, principalmente del tipo hemidiscoidal, en varios artículos de revisión (Adir, 2005 Bryant et al., 1979 Gantt, 1980 Glazer, 1985 Glazer et al., 1983 Sidler, 1994). A continuación se mencionan trabajos recientes que describen la regulación de la biosíntesis de PBS en lo que respecta a la disponibilidad de nutrientes y la calidad de la luz. En el resto de este artículo, nos centraremos en las formas en que la calidad de la luz modula la estructura y función del PBS en el proceso de CA, y los elementos reguladores que son críticos para este proceso.

B. Las observaciones iniciales

Hace más de cien años se observó que ciertas cianobacterias eran capaces de cambiar su pigmentación cuando se alteraban las longitudes de onda de la luz a la que estaban expuestas (Engelmann, 1902) este fenómeno fue posteriormente denominado adaptación cromática o AC (Gaidukov, 1903). Se ha observado la capacidad de modular el contenido de pigmento en cianobacterias que crecen en varios entornos diferentes (Acinas et al., 2009 Dufresne et al., 2008 Duxbury et al., 2009 Postius et al., 2001 Tandeau de Marsac, 1977, 1983 Tandeau de Marsac et al., 1980), lo que permite que estos organismos absorban de manera eficiente longitudes de onda de energía de excitación prevalentes en su entorno inmediato. Esto puede ser importante en ambientes acuosos donde ciertas longitudes de onda penetran una columna de agua mejor que otras (por ejemplo, BL penetra más profundamente que RL). La calidad de la luz también puede provocar cambios en la morfología de las cianobacterias. Por ejemplo, se ha observado que la formación de hormogonias (filamentos celulares por los que se propagan las cianobacterias) y la morfología de F. diplosifón las células se ven afectadas por la calidad de la luz (Bennett y Bogorad, 1973 Bordowitz y Montgomery, 2008 Damerval et al., 1991), con células más grandes y redondeadas que aparecen cuando los cultivos se mantienen en RL en comparación con GL (Bennett y Bogorad, 1973 Bordowitz y Montgomery , 2008).

Además, la formación de vesículas de gas puede verse afectada por la calidad de la luz (Damerval et al., 1991 Tandeau de Marsac et al., 1988). Algunos de estos cambios en el desarrollo pueden afectar la utilización de la luz, así como la posición de las cianobacterias con respecto al gradiente de luz. Además, aunque algunas características morfológicas señaladas anteriormente parecen estar controladas por reguladores de CA, otras no (Bordowitz y Montgomery, 2008 Bordowitz et al., 2010 Pattanaik et al., 2011). Finalmente, recientemente se sugirió que los cambios provocados por la luz en la forma celular podrían involucrar especies reactivas de oxígeno (Singh y Montgomery, 2012).

Las respuestas de CA observadas en cianobacterias se han clasificado en tres grupos. Las cianobacterias del grupo I no alteran los componentes del PBS en respuesta a la calidad de la luz. En los organismos del grupo II, el nivel de PE aumenta en GL en relación con RL, mientras que los niveles de PC no responden a estas cualidades de luz. En los organismos del grupo III, los niveles de PE son altos en GL y bajos en RL, mientras que los niveles de PC son altos en RL y bajos en GL. El fenómeno observado en este último grupo de organismos se ha denominado adaptación cromática complementaria (CCA), ya que la pigmentación celular se ajusta de forma complementaria a las longitudes de onda de la luz en la que se desarrolla el organismo (Figura 2). Los organismos de los grupos CA I, II y III también se denominan especies de tipo I o CA1, especies de tipo II o CA2 y especies de tipo III o CA3. En otro modo de CA (a veces llamado CA4), el cromóforo específico que se une a algunas de las ficobiliproteínas puede cambiar, lo que altera la absorbancia del PBS.

Por ejemplo, en algunas cepas de Synechococcus, Las subunidades de PE pueden asociarse con la ficocurobilina cuando las células están expuestas a BL, y con la ficoeritrobilina cuando las células están expuestas a GL (Everroad et al., 2006 Palenik, 2001), la primera absorbe mejor BL (absorbancia máxima

495 nm) mientras que los últimos absorben mejor GL (absorbancia máxima

El resto de este artículo se centra en CCA o CA3. Como se muestra en la Figura 2, CCA es visualmente espectacular, con marcadas diferencias en la pigmentación de los filamentos de F. diplosifón (también llamado Calothrix y Tolypothrix sp. PCC7601) después del crecimiento de las células en medio sólido en RL en comparación con GL. La capacidad de realizar CA3 puede conferir una ventaja a las cianobacterias a medida que cambia el color de la luz en el ambiente (Stomp et al., 2004 Stomp et al., 2008), aunque es posible que se requieran más estudios de organismos que crecen en sus ambientes naturales para detallar las ventajas asociadas con las células competentes CCA.


C. El fenómeno de CCA

En los primeros estudios, los espectros de acción asociados con el control de la síntesis de PC y PE y los cambios en la composición cromóforo del PBS se establecieron para dos organismos que realizan CCA, T. tenuis y F. diplosifón (Bennett y Bogorad, 1971, 1973 Bogorad, 1975 Diakoff y Scheibe, 1973 Haury y Bogorad, 1977 Vogelmann y Scheibe, 1978). Cuando las células fueron expuestas a GL de

550 nm, la acumulación de PE fue alta mientras que la acumulación de PC fue baja. Por el contrario, RL de

640 nm condujo a una alta acumulación de PC y una baja acumulación de PE. Los cambios en la estructura de pigmento de proteína del PBS como consecuencia de la exposición a diferentes calidades de luz se muestran en la Figura 3. Estos datos espectrales y bioquímicos sugieren que el proceso de CCA está bajo el control de un fotorreceptor (s) que absorbe ambos RL y GL, pero que provoca diferentes respuestas en sus formas absorbentes de RL y GL. La síntesis y ensamblaje de PC en PBS se favorece cuando las células absorben RL, mientras que la síntesis y ensamblaje de PE se favorece cuando las células absorben GL. La mezcla de longitudes de onda en la luz solar natural provocaría la biosíntesis de PBS con niveles intermedios de PC y PE.

A medida que la tecnología molecular se hizo más sofisticada, se caracterizaron los genes que codifican los polipéptidos que forman la estructura del PBS [resumido en (Conley et al., 1985 Conley et al., 1986 Grossman et al., 1995 Houmard et al., 1988 Tandeau de Marsac y Houmard, 1993)], produciendo secuencias de aminoácidos deducidas completas para polipéptidos de ficobiliproteína y enlazadores, lo que a su vez ha ayudado a establecer detalles moleculares asociados con la estructura de PBS. La información molecular también ha permitido nuevas formas de examinar la regulación de genes que codifican engarces individuales y polipéptidos de ficobiliproteína, y especialmente el papel de la calidad de la luz en el control de la expresión génica.

540 nm). El panel superior representa un PBS de células cultivadas en RL mientras que el panel inferior representa un PBS de células cultivadas en GL. Aquí, se muestra que las varillas están compuestas por tres (en RL) o cuatro (en GL) discos de ficobiliproteína (hexámeros), con la proteína pigmentada en las varillas en RL siendo casi exclusivamente PC (color azul), y la proteína pigmentada en las varillas en GL son en su mayoría PE (color rojo, con PC formando el disco más proximal al núcleo). Los componentes del polipéptido enlazador del PBS también presentan cambios, aunque esto no se muestra en esta figura.

Los genes que codifican la ficobiliproteína y los polipéptidos enlazadores se han clonado ahora a partir de muchos organismos. F. diplosifón tiene un conjunto de genes para α (cpeA) y β (cpeB) subunidades de PE (cpeBA operón). Un operón separado (cpeCDESTR) codifica los enlazadores PE (cpeCDE), liasas asociadas que probablemente unen los cromóforos a la PE (cpeST), y un elemento regulador (cpeR vea abajo). F. diplosifón tiene tres conjuntos de genes para α (cpcA) y β (cpcB) subunidades de PC, que se encuentran en los operones cpcB1A1, cpcB2A2 y cpcB3A3. los cpcB1A1 los genes se expresan constitutivamente (Conley y col., 1988 Conley y col., 1986 Houmard y col., 1988 Mazel y col., 1988), con el producto de ficobiliproteína monomérico denominado PCc (o PC1). los cpcB2A2 los genes se inducen en RL (Conley et al., 1988 Conley et al., 1985 Lomax et al., 1987), con el producto de ficobiliproteína monomérico denominado PCi (o PC2). los cpcB3A3 los genes se expresan cuando el azufre se vuelve limitante en el medio ambiente, con el producto de ficobiliproteína monomérico denominado PC (o PC3) (Mazel y Marliere, 1989). Aguas abajo de cpcB2A2 son los genes cpcHID, que codifican los tres polipéptidos enlazadores que se unen a los hexámeros de PCi, estos genes son inducibles por RL y co-transcritos con cpcB2A2 como parte de la cpcB2A2HID operón (Lomax et al., 1987).

Las diferencias en los niveles de ficobiliproteínas en las diferentes calidades de luz son una consecuencia de la transcripción alterada de cpeBA, cpeCDESTR y cpcB2A2HID (Casey y Grossman, 1994 Conley y col., 1985 Mazel y col., 1986 Oelmuller y col., 1988a Oelmuller y col., 1988b). Expresión de genes que codifican PE y el enlazador asociado a PE, la ligasa y los polipéptidos reguladores de la cpeCDESTR operón, también están bajo el control de RL y GL (transcrito en GL) (Federspiel y Grossman, 1990 Federspiel y Scott, 1992 Mazel et al., 1986). Además, los genes que codifican las enzimas necesarias para la síntesis de los cromóforos que se asocian con las diferentes ficobiliproteínas también están regulados por RL y GL (Alvey et al., 2007 Alvey et al., 2003).


D. Disección de CCA mediante el aislamiento y análisis de mutantes

La capacidad de detectar visualmente mutantes de pigmento que exhiben CCA aberrante ha sido una forma poderosa de identificar elementos reguladores en este proceso en F. diplosifón (Balabas et al., 2003 Bruns et al., 1989 Casey et al., 1997 Chiang et al., 1992 Cobley y Miranda, 1983 Kehoe y Grossman, 1996, 1997 Li y Kehoe, 2005 Tandeau de Marsac, 1983). La caracterización de los genes alterados en las cepas mutantes, junto con la complementación de los fenotipos mutantes, ha llevado a la identificación de una serie de elementos reguladores críticos para diferentes aspectos de la CCA. Algunos de los primeros mutantes analizados se denominaron FdR. Estos mutantes mantienen la pigmentación roja tanto en RL como en GL, y no pueden activar la cpc2 genes en RL.

Las lesiones en estas cepas están en genes designados rcaC y rcaF (Chiang et al., 1992 Grossman y Kehoe, 1997 Kehoe y Grossman, 1996, 1997), que codifican reguladores de respuesta asociados con sistemas reguladores de dos componentes [para revisiones ver (Galperin et al., 2001 Marijuan et al., 2010 Mitrophanov y Groisman, 2008)]. RcaF es un pequeño regulador de respuesta que tiene un dominio de receptor pero no un dominio de salida identificable (Kehoe y Grossman, 1997). RcaC tiene un motivo de unión a ADN de tipo OmpR y dominios característicos con sitios de fosforilación potenciales que incluyen residuos de aspartato N- y C-terminales (D51 y D576, respectivamente), así como un residuo de histidina (H316) que es parte de un H dominio de bloque (a menudo presente en sensores). Se ha demostrado que tanto los residuos D51 como H316 de RcaC son críticos para CCA (Kehoe y Grossman, 1995 Li y Kehoe, 2005).

Otro mutante de CCA caracterizado se ha denominado FdBk. Esta cepa aparece de color negro púrpura como consecuencia de tener tanto PC como PE cuando las células se exponen a RL o GL. El gen alterado en este mutante se ha denominado RcaE. Este gen codifica una proteína de 74 kDa (Kehoe y Grossman, 1996), tiene motivos C-terminales requeridos para la actividad histidina quinasa (N, G1, F y G2), un bloque H y un terminal N con un dominio de unión cromóforo tetrapirrol, similar al dominio GAF asociado con el fitocromo (incluido el residuo de cisteína que se une al cromóforo).

Por lo tanto, esta proteína se considera un CBCR y fue una de las primeras en identificarse funcionalmente. Los análisis bioquímicos y genéticos han demostrado que se requiere RcaE para las respuestas de RL y GL en F. diplosifón (Terauchi et al., 2004). Tras el descubrimiento de RcaE, se han identificado muchos otros fotorreceptores similares a fitocromos del tipo CBCR (sin dominios PAS o Phy) en cianobacterias, como se discutió anteriormente. Finalmente, otro elemento regulador, el elemento CpeR, codificado por el gen terminal del cpeCDESTR operón, es parte del Cgi (Control de gramoreen la luz Inducción) sistema regulador y es necesario para la activación de ambos cpeBA y guijarro operones en GL (Alvey et al., 2003 Cobley et al., 2002 Seib y Kehoe, 2002).

El control de Rca de los genes de PC inducibles por RL y el control de Rca y Cgi de los genes de PE están vinculados por el elemento regulador RcaC, este vínculo se muestra en el modelo presentado en la Figura 4.La luz absorbida por el fotorreceptor RcaE CBCR inicia una fosforilada (un proceso de múltiples etapas, que implica el movimiento de grupos fosforilo a través de la actividad de las proteínas quinasas y fosfatasas) produciendo formas fosforiladas de RcaF y RcaC. La RcaC fosforilada se une a motivos promotores específicos que se han denominado caja L. Estos motivos están presentes aguas arriba de la cpcB2A2HID, pcyA y cpeCDESTR operones (Li et al., 2008), pero no están aguas arriba de la cpeBA operón (que no está activo en RL). La unión RcaC activa el cpcB2A2HID y pcyA operones en RL, mientras que al mismo tiempo se unen y reprimen la actividad del cpeCDESTR operón.

Estos eventos reguladores en RL promueven la síntesis de PBS con niveles altos de PC, pero niveles muy bajos de PE. Por el contrario, en GL, RcaC no está fosforilado (y puede funcionar como una fosfatasa) y no puede activar la cpcB2A2HID o pcyA operones. Esta proteína de unión al ADN no fosforilada tampoco reprime más la transcripción de la cpeCDESTR operón. La activación de este operón conduce a la síntesis de los polipéptidos enlazadores asociados a PE (CpeCDE) y las liasas (CpeST) que unen el cromóforo a PE, así como la proteína reguladora CpeR. CpeR luego activa el cpeBA y el guijarro genes, el primero codifica las subunidades α y β de PE, mientras que el segundo codifica proteínas implicadas en la biosíntesis de ficoeritrobilina. Estos eventos en GL conducen a la síntesis de un PBS sin PCi (todavía tendrán las subunidades de PCc que forman los hexámeros de PC inmediatamente contiguos al núcleo de PBS) y altos niveles de hexámeros de PE que forman la mayor parte de la subestructura de la varilla. Gutu y Kehoe (Gutu y Kehoe, 2012) tratan una discusión más detallada de los eventos regulatorios que controlan la ACC.


La adaptación cromática (AC) es un proceso complejo y altamente regulado que parece adaptarse a cianobacterias específicas. Refleja una diversidad de mecanismos que modulan las propiedades de absorción del ficobilisoma captador de luz (PBS) en las cianobacterias. En algunos casos, existe una fuerte expresión diferencial de genes que codifican subunidades de ficobiliproteína y polipéptidos enlazadores a medida que cambian las longitudes de onda de la luz en el entorno, mientras que en otros casos la calidad de la luz puede provocar cambios en los cromóforos específicos que se unen a las ficobiliproteínas. La consecuencia de estos procesos es un PBS que es más eficiente en la captura de la luz disponible. Si bien hemos logrado un progreso considerable en la definición de elementos que regulan la AC, quedan otros elementos por investigar. Las características ambientales como la intensidad de la luz, la disponibilidad de nutrientes, la temperatura y las interacciones bióticas impactan la biogénesis del PBS, proporcionando insumos que sintonizan sus niveles finales y la composición de pigmento-proteína.

Se ha observado un fuerte impacto de la disponibilidad reducida de nutrientes en la biogénesis del PBS (Collier y Grossman, 1992, 1994 Grossman et al., 1993a Richaud et al., 2001), así como factores reguladores que controlan la expresión de cpc1 (Kahn y Schaefer, 1997 Manna et al., 2000), que codifica las supuestas subunidades constitutivas de ficocianina (PC). Además, mientras que un factor proteico que se une a cpeBA y regula su expresión (Li et al., 2008), existe evidencia de que elementos adicionales pueden interactuar con el promotor de este operón, y que algunos de estos elementos pueden verse afectados por modificaciones postraduccionales (Sobczyk et al. , 1993). Finalmente, dado que la función de recolección de luz impacta en las salidas fotosintéticas, es probable que los productos de la fotosíntesis participen en ciclos de retroalimentación que sintonizan la función de recolección de luz y la biogénesis. Dichos resultados pueden incluir metabolitos específicos, portadores y reguladores redox y niveles de especies reactivas de oxígeno.

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Análisis completo de la fotoconversión de verde a azul de cianobacteriocromo Tlr0924 de longitud completa

Los cianobacteriocromos son miembros de la superfamilia de fotorreceptores del fitocromo y son de importancia central en los mecanismos biológicos de señalización activados por la luz. Se sabe que estos fotorreceptores se convierten reversiblemente entre dos estados en un proceso fotoiniciado que implica una isomerización básica E / Z del cromóforo de bilina y, en ciertos casos, la rotura de un enlace tioéter en un residuo de cisteína conservado en la estructura de la proteína en masa. Los detalles exactos y las escalas de tiempo de las reacciones involucradas en estas fotoconversiones no se han mostrado de manera concluyente. El cianobacteriocromo Tlr0924 contiene cromóforos de ficocianobilina y ficoviolobilina, los cuales se fotoconvierten entre dos especies: absorbente de azul y absorbente de verde, y absorbente de azul y absorbente de rojo, respectivamente. Aquí, seguimos el proceso completo de fotoconversión de verde a azul del cromóforo de ficoviolobilina en la forma completa de Tlr0924 en escalas de tiempo que van desde femtosegundos a segundos. Usando una combinación de espectroscopía de absorción transitoria de infrarrojo medio y visible de resolución temporal y técnicas de criotrapeo, mostramos que después de la fotoisomerización, que ocurre con una vida útil de 3.6 ps, la ficoviolobilina se retuerce o distorsiona ligeramente con una vida útil de 5.3? S. El paso final, la formación del enlace tioéter con la proteína, ocurre con una vida útil de 23,6 ms.

Cifras

Estructuras y espectros de absorción de ...

Estructuras y espectros de absorción de los fotoestados de PCB y PVB. El PCB y ...

( a ) Ultrarrápido visible ...

( a ) Espectros de TA visibles ultrarrápidos en puntos de tiempo seleccionados. ( B…

( a ) Espectros ultrarrápidos de IR TA en puntos de tiempo seleccionados. ( B…

( a – f ) Análisis global del ultrarrápido visible ( C.A ) y…

( a ) Datos TA para PVB Tlr0924 después de excitación a 532 nm…

( a ) Espectros TA de PVB Tlr0924 después de la excitación a 532 nm…

( a y B ) Espectros de diferencia a temperaturas seleccionadas en relación con ...

Esquema de reacción sugerido para ...

Esquema de reacción sugerido para el ciclo completo de conversión de PVB, incluidos detalles de ambos ...


John Clark Lagarias

La agricultura moderna se basa en cultivos que se han adaptado cuidadosamente a los entornos mediante la cría selectiva. Los fitocromos son objetivos atractivos para los esfuerzos de mejora de cultivos destinados a mejorar la germinación de semillas, el establecimiento de plántulas, la arquitectura de la planta y el tiempo de floración. El objetivo general de esta investigación es comprender la base estructural de las funciones fotosensoriales y reguladoras de los fitocromos desde las cianobacterias hasta las plantas. Este conocimiento básico se aprovechará para el desarrollo de nuevas estrategias para alterar la capacidad de respuesta a la luz de especies de plantas de importancia agrícola. Por ejemplo, nuestro descubrimiento de alelos de fitocromo fotoquímicamente desacoplados dominantes es una promesa significativa para la mejora de cultivos. Dichos reactivos derivados de plantas pueden superar las preocupaciones ambientales al tiempo que abordan la necesidad apremiante de aumentar la producción de alimentos en una cantidad finita de tierra cultivable necesaria para nutrir a la creciente población mundial.

Intereses de investigación

Fotobiología molecular y sintética

La investigación en mi laboratorio se centra en la superfamilia de fitocromos, biliproteínas sensibles a la luz que están muy extendidas en eucariotas (plantas, algas, hongos, oomicetos y diatomeas) y procariotas (especies fotosintéticas y no fotosintéticas). Los fitocromos y las cianobacteriocromos son interruptores de luz cuya función depende del color de la luz. Las plantas, las algas y las cianobacterias utilizan estos sensores de proteínas pigmentadas para regular la expresión génica asociada a la fotosíntesis para una fotosíntesis óptima en las condiciones de luz ambiental y para regular el crecimiento, el movimiento o la reproducción para evitar condiciones de luz subóptimas. Nuestros estudios utilizan especies representativas de todos los linajes de organismos fotosintéticos oxigenados, incluidas cianobacterias, algas verdes y plantas. Principalmente de naturaleza bioquímica, nuestra investigación se centra en la estructura-función y la evolución molecular de estos sensores de luz optogenéticos. La investigación en curso busca aprovechar este conocimiento para aplicaciones biológicas sintéticas que buscan optimizar el rendimiento y el rendimiento agronómico de las especies fotosintéticas para la producción de alimentos, fibras y energía.

Afiliaciones de Grad Group

  • Bioquímica, Biología Molecular, Celular y del Desarrollo
  • Química
  • Biología Vegetal

Especialidades / Enfoque

  • Bioquímica
  • Biología celular y del desarrollo
  • Biología ambiental e integrativa
  • Regulación genética
  • Biología molecular, bioquímica y genómica
  • Genética molecular
  • Microbiología molecular
  • Biología de orgánulos y membranas
  • Biología Molecular Vegetal
  • Transducción de señales
  • Biología estructural
  • Visión

Cursos

  • 31 Briggs Hall http://www.mcb.ucdavis.edu/faculty-labs/lagarias/
    • Marcus V. Moreno, estudiante de posgrado de BMCDB Nathan Rockwell, científico del proyecto Wei Hu, científico del proyecto Manuel Mora, estudiante universitario Shelley Martin, SRA

    Honores y premios

    • 1999 Paul K. y Ruth R. Stumpf Profesor de bioquímica vegetal
    • 2001 Elegido miembro de la Academia Nacional de Ciencias
    • 2010 Pollard Memorial Lecturer (Universidad Estatal de Pensilvania)
    • 2013 Profesor de Halocarbon Corporation (Universidad de Cornell)
    • 2016 Shang Fa-Yang Lecturer (Academia Sinica, Taipei Taiwán)
    • Miembro electo de 2017 de la Sociedad Estadounidense de Biólogos de Plantas

    Sociedades profesionales

    Grados

    • 1975 Licenciatura en Botánica y Química Universidad de California, Berkeley
    • 1979 Doctorado en Química por la Universidad de California, Berkeley

    Publicaciones

    Moreno, M. V., Rockwell, N. C., Mora, M., Fisher, A. J. y Lagarias, J. C. (2020) Un linaje de cianobacteriocromo rojo lejano específico para verdinas. Actas de la Academia Nacional de Ciencias (EE. UU.) 117(45), 27962-27970. PMID: 33106421

    Jenkins, AJ, Gottlieb, SM, Chang, C.-W., Kim, PW, Hayer, RJ, Hanke, SJ, Martin, SS, Lagarias, JC y Larsen, DS (2020) Conservación y diversidad en la fotodinámica inversa primaria de la familia canónica de cianobacteriocromos rojo / verde. Bioquímica 59(41), 4015-4028. PMID: 33021375

    Fushimi, K., Hasegawa, M., Itoa, T., Rockwell, NC, Enomoto, G., Win, N.-N., Lagarias, JC, Ikeuchi. Y M. Narikawa, R. (2020) Evolución -Diseño inspirado en interruptores fotográficos multicolores de un solo andamio de cianobacteriocromo. Actas de la Academia Nacional de Ciencias (EE. UU.) 117(27), 15573-15580. PMID: 3257194 PMCID: PMC7354995

    Song, J. Y., Lee, H. Y., Yang, H. W., Song, J. J., Lagarias, J. C. & amp Park, Y. I. (2020) Diversidad espectral y fotoquímica de fitocromos de cianobacterias de cisteína en tándem. Revista de química biológica 295(19), 6754-6766. PMID: 32184354 PMCID: PMC7212627

    Hu, W. y Lagarias, J.C. (2020) Un método de un tubo para el aislamiento de ADN genómico de plantas rápido y confiable para análisis de PCR. BioRxiv https://www.biorxiv.org/node/1150969.abstract PMID: 31085578 PMCID: PMC6635851

    Rockwell, N. C. & amp Lagarias, J. C. (2020) Evolución del fitocromo en 3D: deleción, duplicación y diversificación. Nuevo fitólogo 225(6), 2283-2300. PMID: 31595505 PMCID: PMC7028483

    Jenkins, A. J., Gottlieb, S. M., Chang, C. W., Hayer, R. J., Martin, S. S., Lagarias, J. C. & amp Larsen, D. S. (2019) Conservación y diversidad en la fotodinámica directa secundaria de cianobacteriocromos rojo / verde. Ciencias fotoquímicas y fotobiológicas 18(10), 2539-2552. PMID: 31528964

    Hu, W. y Lagarias, J.C. (2019) Los alelos LOF y GOF arrojan luz sobre la base molecular de la señalización phyB en plantas. Célula vegetal 31(7), 1400-1401. PMID: 31085578

    Kirpich, J., Gottlieb, S.M., Chang, C.W., Kim, P.W., Martin, S.S., Lagarias, J.C., y Larsen, D.S. (2019) Fotodinámica inversa del cianobacteriocromo rojo / verde NpR3784 no canónico de Nostoc puntiforme. Bioquímica 58, 2307-2317. PMID: 30977638

    Kirpich, J., Gottlieb, S.M., Chang, C.W., Martin, S.S., Lagarias, J.C., Larsen, D.S. y Kim, P.W. (2019) Fotodinámica directa del cianobacteriocromo rojo / verde NpR3784 no canónico de Nostoc puntiforme. Bioquímica 58, 2297-2306. PMID: 30973006

    Yang, Y., Lam V., Adomako M., Simkovsky R., Jakob A., Rockwell NC, Cohen SE, Taton A., Wang J., Lagarias JC, Wilde A., Nobles DR, Brand JJ y Golden SS (2018) Fototaxis en un aislado salvaje de la cianobacteria Synechococcus elongatus. Actas de la Academia Nacional de Ciencias (EE. UU.) 115(52): E12378-E12387 PMID: 30552139 PMCID: PMC6310787

    Kirpich J. S., Mix, L.T., Martin, S. S., Rockwell, N. C., Lagarias, J. C. y Larsen, D. S. (2018) La heterogeneidad de protonación modula la dinámica de inicio del fotociclo ultrarrápido del fitocromo Cph1. Revista de letras físicas y químicas 9(12): 3454-3462 PMID: 29874080

    Kirpich JS, Chang, CW, Madsen, D., Gottlieb, SM, Martin, SS, Rockwell, NC, Lagarias, JC y Larsen, DS (2018) Fotodinámica no canónica del sensor de potencia de cianobacteriocromo naranja / verde NpF2164g7 del regulador de fototaxis PtxD de Nostoc puntiforme. Bioquímica 57(18): 2636-2648. PMID: 29633829

    Blain-Hartung M., Rockwell, N. C., Moreno, M. V., Martin, S. S., Gan, F., Bryant, D. A. y Lagarias, J. C. (2018) Adenilil ciclasas fotoconmutables (cPAC) basadas en cianobacteriocromos para la regulación de luz de amplio espectro de los niveles de cAMP en las células. Revista de química biológica 293(22): 8473-8483 PMID: 29632072

    Lim S., Yu, Q., Gottlieb, SM, Chang, C.-W., Rockwell, NC, Martin, SS, Madsen, D., Lagarias, JC, Larsen, DS y Ames, JB (2018) Correlacionar estructuras y heterogeneidad fotoquímica en cianobacteriocromo NpR6012g4. procedimientos de la Academia Nacional de Ciencias (ESTADOS UNIDOS) 115(17), 4387-4392 PMID: 29632180

    Wittkopp, TM, Schmollinger, S., Saroussi, S., Hu, W., Zhang, W., Fan, Q., Gallaher, SD, Leonard, MT, Soubeyrand, E., Basset, GJ, Merchant, SS, Grossman, AR, Duanmu, D. y Lagarias, JC (2017) Fotoaclimación dependiente de bilina en Chlamydomonas reinhardtii. Célula vegetal 29 (11), 2711-2726. PMID: 29084873

    Blain-Hartung, M., Rockwell, N.C. y Lagarias, J.C. (2017) Síntesis regulada por luz de di-GMP cíclico mediante una construcción de dos dominios del cianobacteriocromo Tlr0924 (SesA) sin dimerización estable. Bioquímica 56(46), 6145-6154. PMID: 29072834

    Rockwell, N.C. y Lagarias, J.C. (2017) Reductasas de bilina dependientes de ferredoxina en algas eucariotas: ubicuidad y diversidad. Revista de fisiología vegetal 217, 57-67. PMID: 28641882

    Baloban, M., Shcherbakova, D.M., Pletnev, S., Pletnev, V.Z., Lagarias, J.C. y Verkhusha, V.V. (2017) Diseño de proteínas fluorescentes del infrarrojo cercano más brillantes: conocimientos de estudios estructurales y bioquímicos. Ciencia química 8, 4546-4557. PMID: 28936332

    Rockwell, N.C. y Lagarias, J.C. (2017) Diversificación de fitocromos en cianobacterias y algas eucariotas. Opinión actual en biología vegetal 37, 87-89. PMID: 28445833

    Duanmu, D., Rockwell, N.C., & amp Lagarias, J.C. (2017) Detección de luz de algas y fotoaclimatación en ambientes acuáticos. Célula vegetal y medio ambiente 40(11): 2558-2570. PMID: 28245058

    Rockwell, N.C., Martin, S.S. y Lagarias, J.C. (2017) De ida y vuelta: pérdida y readquisición de fotociclos de dos Cys en cianobacteriocromos, Fotoquímica y fotobiología 93, 741-754. PMID: 28055111

    Rockwell, N.C., Martin, S.S., Li, F.-W., Mathews, S. y Lagarias, J.C. (2017) El cromóforo de ficocianibina de los fitocromos de algas estreptofitas es sintetizado por HY2. Nuevo fitólogo 214, 1145-1157. PMID: 28106912

    Hu, W. y Lagarias, J.C. (2017) Un sistema de selección genética estrictamente regulado con alelos activos de señalización del fitocromo B. Fisiología de las plantas 173, 366-375. PMID: 27881727

    Fushimi, K., Rockwell, NC, Enomoto, G., Win, N.-N., Martin, SS, Gan, F., Bryant, DA, Ikeuchi, M., Lagarias, JC y Narikawa, R. ( 2016) Fotorreceptores de cianobacteriocromo que carecen del residuo canónico de Cys. Bioquímica 55(50), 6981-6995. PMID: 27935696

    Rockwell, N.C., Martin, S.S. y Lagarias, J.C. (2016) Identificación de cianobacteriocromos que detectan luz roja lejana. Bioquímica 55(28), 3907-3919

    Chang, C.W., Gottlieb, S.M., Rockwell, N.C., Martin, S.S., Lagarias, J.C., y Larsen, D.S. (2016) Seguimiento de la fotodinámica secundaria del cianobacteriocromo RcaE verde / rojo de Diplosifón de Fremyella. Letras de física química 644, 225-230

    Lim, S., Yu, Q., Rockwell, N.C., Martin, S.S., Lagarias, J.C., y Ames, J.B. (2016) Asignaciones de desplazamiento químico 1H, 13C y 15N del cianobacteriocromo NpR6012g4 en el estado de fotoproducto que absorbe el verde. Asignaciones de RMN biomolecular 10(1), 157-161

    Yu, Q., Lim, S., Rockwell, N.C., Martin, S.S., Lagarias, J.C., y Ames, J.B. (2016) Asignaciones de desplazamiento químico 1H, 13C y 15N de cianobacteriocromo NpR6012g4 en el estado oscuro que absorbe el rojo. Asignaciones de RMN biomolecular 10(1), 139-142

    Jones MA, Hu W, Litthauer S, Lagarias JC y Harmer SL (2015) Un alelo constitutivamente activo del fitocromo B mantiene la robustez circadiana en ausencia de luz y entradas fotosintéticas. Fisiología de las plantas 169(1), 814-825

    Berlin S, Carroll EC, Newman ZL, Okada HO, Quinn CM, Kallman B, Rockwell NC, Martin SS, Lagarias JC e Isacoff EY (2015) Indicadores de calcio codificados genéticamente fotoactivables para imágenes neuronales dirigidas. Métodos de la naturaleza 12(9), 852-858

    Rockwell NC, Martin SS, Lim S, Lagarias JC y Ames JB (2015) Caracterización del cianobacteriocromo rojo / verde NpR6012g4 mediante espectroscopia de RMN en solución: un bolsillo hidrofóbico para el C15-E, anticromóforo en el fotoproducto. Bioquímica, 54(24), 3772-3783

    Rockwell NC, Martin SS, Lim S, Lagarias JC y Ames JB (2015) Caracterización del cianobacteriocromo rojo / verde NpR6012g4 mediante espectroscopia de RMN en solución: un cromóforo de bilina protonada en ambos fotostatos. Bioquímica 54(16), 2581-2600

    Rockwell NC, Martin SS y Lagarias JC (2015) Identificación de linajes de cianobacteriocromo DXCF con fotociclos predecibles. Ciencias fotoquímicas y fotobiológicas 14(5), 929-941.

    Gottlieb SM, Kim PW, Chang C-W, Hanke S, Hayer R, Rockwell NC, Martin SS, Lagarias JC y Larsen DS (2015) Conservación y diversidad en la fotodinámica directa primaria de cianobacteriocromos rojo / verde. Bioquímica 54(4), 1028-1042

    Rockwell NC, Martin SS, Gan F, Bryant DA y Lagarias JC (2015) NpR3784 es el prototipo de un grupo distintivo de cianobacteriocromos rojo / verde que utilizan residuos de Phe alternativos para el ajuste de fotoproductos. Ciencias fotoquímicas y fotobiológicas 14(2), 258 - 269

    Rockwell NC, Lagarias JC y Bhattacharya D (2014) Endosimbiosis primaria y evolución de la detección de luz y oxígeno en eucariotas fotosintéticos. Fronteras de la ecología y la evolución 2, doi: 10.3389 / fevo.2014.00066

    Duanmu * D, Bachy * C, Sudek S, Wong CH, Jimenez V, Rockwell NC, Martin SS, Ngan CY, Reistetter E, van Baren MJ, Price DC, Wei CL, Reyes-Prieto A, Lagarias JC y Worden AZ ( 2014) Las algas marinas y las plantas terrestres comparten sistemas de señalización de fitocromos conservados. procedimientos de la Academia Nacional de Ciencias (ESTADOS UNIDOS) 111(44), 5827–15832 (* co-primeros autores)

    Gan F, Zhang S, Rockwell NC, Martin SS, Lagarias JC y Bryant DA (2014) Remodelación extensa de un aparato fotosintético de cianobacterias en luz roja lejana. Ciencias 345(6202), 1312-1317

    Chen *, A, Li *, C, Hu *, W, Lau, MY, Lin, H, Rockwell, NC, Martin, SS, Jernstedt, JA Lagarias, JC y Dubcovsky, J (2014) PHYTOCHROME C juega un papel importante en la aceleración de la floración del trigo bajo fotoperiodo de día largo. procedimientos de la Academia Nacional de Ciencias (ESTADOS UNIDOS) 111(28), 10037-10044 (* co-primeros autores)

    Rockwell NC, Duanmu D, Martin SS. Bachy C, Price DC, Bhattacharya D, Worden AZ y Lagarias JC Los fitocromos de algas eucariotas abarcan el espectro visible (2014) procedimientos de la Academia Nacional de Ciencias (ESTADOS UNIDOS) 111(10), 3871-3876

    Lim S, Rockwell, NC, Martin, SS, Dallas, JL, Lagarias, JC y Ames, JB (2014) La fotoconversión cambia la conjugación del cromóforo de bilina y la estructura secundaria de la proteína en el cianobacteriocromo violeta / naranja NpF2164g3. Ciencias fotoquímicas y fotobiológicas 13(6), 951-962

    Rockwell, NC, Martin, SS, Gulevich, AG y Lagarias, JC (2014) Se requieren residuos de fenilalanina conservados para el desplazamiento al azul de los fotoproductos de cianobacteriocromo, Bioquímica 53(19), 3118-3130

    Kim, PW, Rockwell, NC, Martin, SS, Lagarias, JC y Larsen, DS (2014) Inhomogeneidad dinámica en el fitocromo cianobacteriano Cph1. Bioquímica 53(17), 2818-2826.

    Hirose Y, Rockwell NC, Martin SS, Narikawa R, Inomata K, Lagarias JC e Ikeuchi M (2013) Los cianobacteriocromos verde / rojo regulan la aclimatación cromática complementaria a través de un fotociclo protocrómico, procedimientos de la Academia Nacional de Ciencias (ESTADOS UNIDOS) 110(13), 4974-4979

    La señalización de bilina retrógrada de Duanmu D, Casero D, Dent RM, Gallaher S, Yang W, Rockwell NC, Martin SS, Pellegrini M, Niyogi KK, Merchant SS, Grossman AR y Lagarias JC permite el enverdecimiento y la supervivencia fototrófica de Chlamydomonas. (2013) procedimientos de la Academia Nacional de Ciencias (ESTADOS UNIDOS) 110, 3621-3626

    Hu W, Franklin KA, Sharrock RA, Jones MA, Harmer SL y Lagarias JC (2013) Roles reguladores no anticipados para los fitocromos de Arabidopsis revelados por análisis de mutantes nulos. procedimientos de la Academia Nacional de Ciencias (ESTADOS UNIDOS) 110, 1542-1547

    Kim PW, Rockwell NC, Freer LH, Chang CW, Martin SS, Lagarias JC y Larsen DS (2013) Desentrañar la dinámica de isomerización primaria en el fitocromo Cph1 de cianobacterias con manipulaciones de múltiples pulsos. Revista de letras de química física 4, 2605-2609

    Gottlieb SM, Kim PW, Rockwell NC, Hirose Y, Ikeuchi M, Lagarias JC y Larsen DS (2013). Fotodinámica primaria del fotoconmutador que absorbe verde / rojo del dominio E de adaptación cromática de Fremyella diplosiphon. Bioquímica 52, 8198-8208

    Rockwell NC, Martin SS y Lagarias JC (2012) Cianobacteriocromos rojo / verde: sensores de color y potencia. Bioquímica 51(48), 9667-9677

    Park E, Park J, Kim J, Nagatani A, Lagarias JC y Choi G (2012) El fitocromo inhibe la unión de los factores que interactúan con los fitocromos a sus promotores diana. Diario de la planta 72(4), 537-546

    Kim PW, Pan J, Rockwell NC, Chang C-W, Taylor KC, Lagarias JC y Larsen DS (2012) Dinámica de fotoisomerización ultrarrápida de E a Z del fitocromo Cph1, Letras de física química 549, 86-92

    Rockwell NC, Martin SS, Gulevich AG y Lagarias JC (2012) Formación de ficoviolobilinas y sintonización espectral en cianobacteriocromos DXCF, Bioquímica 51(7), 1449-1463

    Rockwell NC, Martin SS, Feoktistova K y Lagarias JC (2011) J.C. Diversos fotociclos de dos cisteínas en fitocromos y cianobacteriocromos procedimientos de la Academia Nacional de Ciencias (ESTADOS UNIDOS) 108(29), 11854-11859

    Song J-Y, Cho HS, Cho J-I, Jeon JS, Lagarias JC y Park Y-I (2011) Un sistema de señalización de cianobacteriocromo casi ultravioleta provoca fototaxis negativa en la cianobacteria Synechocystis sp. PCC 6803. procedimientos de la Academia Nacional de Ciencias (ESTADOS UNIDOS) 108(26), 10780-10785

    Shang, L, Rockwell, NC, Martin SS y Lagarias, JC (2010) Las amidas de biliverdina revelan funciones para las cadenas laterales de propionato en el reconocimiento de bilina reductasa y en el ensamblaje y fotoconversión de holofitocromo. Bioquímica 49(29), 6070-6082

    Rockwell, NC y Lagarias, JC (2010) Una breve historia de los fitocromos. ChemPhysChem 11(6), 1172-1180

    Kohler, AC, Gae, DD, Richley, MA, Stoll, S, Gunn, A, Lim, S, Martin, SS, Doukov, TI, Britt, RD, Ames, JB, Lagarias, JC y Fisher, AJ (2010) Base estructural para la dinámica de hidratación en la estabilización radical de mutantes de bilina reductasa. Bioquímica 49(29), 6206-6218


    Tlr0924 - Biología

    Premios a la mejor presentación 2019: Los premios de este año se entregaron en tres categorías de investigación.

    La mejor presentación en Biología Química fue compartida por Henry Agnew (grupo Larsen), Rebecca Rafique (grupo Murray) y Jayashri Viswanathan (grupo Olson).

    La mejor presentación en Orgánico / Inorgánico fue compartida por Lauren McNamara (grupo Balch) y Mira Milic (grupo Franz).

    La mejor presentación en física / analítica fue compartida por Brian Yuen (grupo Wang), Yiyun Liu (grupo Lebrilla) y Nathan Soland (grupo Osterloh).

    Premios a la mejor presentación 2018: Los premios de este año se entregaron en tres categorías de investigación.

    La mejor presentación en Biología Química fue compartida por Arya Azinfar (grupo Olson) y Devin Minter (grupo Atsumi).

    La mejor presentación en Orgánico / Inorgánico fue compartida por Kelly Gullett (grupo Power) y Niklas Kraemer (grupo Kurth).

    La mejor presentación en física / analítica fue compartida por Brian Roehrich (grupo Osterloh) y Gabriella Lahti (grupo Koski).

    Premios a la mejor presentación 2017: Los premios de este año se entregaron en tres categorías de investigación.

    La mejor presentación en Biología Química fue otorgada a Ardavan Farahvash (grupo Stuchebrukhov).

    La mejor presentación en Química Orgánica / Inorgánica fue otorgada a Navtej Singh Grewal y Ming Yin Kwong (grupo Kauzlarich).

    La mejor presentación en Química Física / Analítica fue otorgada a Jessi Hartman (grupo Donadio) y Alec Tyra (grupo Mukhopadhyay).

    Premios a la mejor presentación 2016

    1er premio: Colin Unger (grupo Kovnir): Desarrollo de una vía de reacción solvotermal para la síntesis de varios compuestos de formiato de cloruro metálico de transición

    2do premio: Sahana Rajan (grupo Ames): Análisis estructural de la α-actinina-1, una proteína citoesquelética que controla la excitabilidad neuronal en el aprendizaje y la memoria

    3er premio (compartido): Sydnee Green (grupo David): Ensayo de fluorescencia de alto rendimiento para el estudio de inhibidores de estado de transición modificados por clic para glicosilasas reparadoras de escisión de base, y Andrew Teuthorn (grupo Kurth): Aniónico intramolecular [3 + 2] Ruta a los Benzoisoxazoles

    Premios a la mejor presentación 2015

    1er premio: Sokena Zaidi (grupo Berben): Catalizadores centrados en metal unidos covalentemente a materiales de carbono de gran superficie

    2do premio: Zi Yao (grupo Shaw): Descubrimiento de nuevos inhibidores de moléculas pequeñas de la proteína de división celular bacteriana FtsZ

    3er premio: Airi Kawamura (grupo Kauzlarich): Al Doping de Yb 14 MgSb 11 por Mejora del Rendimiento Termoeléctrico

    Premios a la mejor presentación 2014

    1er premio: Joshua Queen (grupo Power): Síntesis y reactividad de bisariltiolato y bisariloxo tetrilenos

    2do premio: Valerie Huynh (grupo Shaw): Estudio de la relación estructura-actividad de los inhibidores FtsZ a través de enlaces amida y longitudes de cadena diamina

    3er premio: James Lucas (grupo Siegel): Caracterización funcional de interacciones moleculares conservadas en el sitio activo de manitol 2-deshidrogenasa

    Premios a la mejor presentación 2013

    1er premio: Nicholas K. Brune (grupo Osterloh), División de agua con óxido: oxidación fotocatalítica del agua con óxido de hierro, para fines de generación de combustible

    2do premio: Molly Fensterwald (grupo Shaw), Síntesis de compuestos antimicrobianos para identificar inhibidores de la ADN girasa en bacterias gramnegativas

    3er premio: Mavish Mahomed (grupo Goodin): Ingeniería de proteínas del Cytochrome P450 PikC y Antibiotic Evolution

    Premios a la mejor presentación 2012

    1er premio: Cory Weinstein (Power group), Investigación de complejos de carbonilo de metales de transición de metales del grupo principal

    2do premio: Chelsea D. Cates (grupo Berben), los complejos de iminopiridina (IP) Ga (III) promueven exclusivamente la química de 2 electrones e IP2Ga (OH) activa el CO2

    3er premio: Jackson Zhu (Kurth Group), Síntesis conveniente de una biblioteca de isoxazolino-beta-cetoamida de 72 miembros mediante una reacción de 2-3 componentes

    Premios a la mejor presentación 2011

    1er premio: Larissa Miyachi (Guo Group), nanopartículas funcionalizadas para quimioterapia de sitio específico: enlazadores de ADN y liberación de ligando inducida por radiación

    2do premio: Thomas M. Brown (Power group), Ángulos interligando sub-90 grados en el grupo 14 ElementDichalcogenolates

    3er premio: Alex B. Wood (grupo Kurth), Síntesis de β-cetoamida isoxazolinas mediante una reacción multicomponente en un solo recipiente

    Premios a la mejor presentación 2010

    1er premio: Gary E. Arevalo (grupo Dr. Franz) 'Síntesis estereoselectiva de oxindoles espirocíclicos biológicamente relevantes'

    2do premio: U. Rutaganira florentina (grupo Dr. Shaw) 'Síntesis de análogos heterocíclicos de Totarol para la inhibición de FtsZ'

    3er premio: Tony Pan (grupo Dr. Atsumi) 'Comparación de enzimas para la producción de biocombustibles en cianobacterias termófilas'

    Premios a la mejor presentación 2009

    1er premio: Victor Lui (grupo Tantillo) 'Progreso hacia una mímica de pirofosfato de geranilo'

    2o premio: Lucy Freer (grupo Larsen) 'Espectroscopia ultrarrápida y cianobacteriocromo Tlr0924 activado por luz azul / verde'

    3er premio: Musleh Muthana (grupo Xi) 'Síntesis de 2-acetamido-2-desoxi-D-galactopiransoli-L- serina / treonina para la síntesis de glicopéptidos'

    Premios a la mejor presentación 2008

    1er premio: Nicole Schirle (Beal group) 'Desarrollo y cribado de péptidos macrocíclicos enhebrados de hélice'

    2do premio: Alex Sutherland (grupo Guo) 'Eliminación de gases de efecto invernadero utilizando un catalizador reformador en seco'

    3er premio: Sean Beecroft (grupo Lebrilla) 'Un programa basado en estadísticas para clasificar espectros de masas e identificar marcadores espectrales'

    4o premio: Kostia Malley (grupo Larsen) 'Dinámica cromóforo en bases de Schiff retinianas y nuevos imitadores de rodopsina caracterizados por espectroscopia ultrarrápida de resolución temporal'

    5to premio: Simon S.M. Park (grupo terrestre) 'Un enfoque de biosensores utilizando espectroscopía infrarroja de transformada de Fourier atenuada mejorada de superposición de reflectancia total (OE-ATR-FTIR)'

    Premios a la mejor presentación 2007

    Evan Horn, la investigación sobre un esquema sintético eficiente conduce a dos nuevos dímeros de ácido siálico

    Ilya Yakovlev, un nuevo enfoque del radiomarcaje de péptidos para la obtención de imágenes de cáncer mediante tomografía por emisión de positrones

    2do premio: Jason Holden, Diseño de una biblioteca de 3-fenil-4,5-dihidroisoxazol-5-amida para el descubrimiento de fármacos

    3er premio: Adrienne Kucma, Investigación de una síntesis fácil de Yb11A10 (A = Sb, Bi)

    4to premio: Ryan Henning, Estudios de mecanismos de una sialiltransferasa multifuncional de Pasteurella multocida


    Fluctuaciones

    Las fluctuaciones son esenciales para la función de las proteínas. Debido a que los fenómenos de fluctuación en vidrios y líquidos superenfriados se han estudiado durante mucho más tiempo que en las biomoléculas, los resultados bien establecidos en los primeros proporcionan ayuda para comprender la dinámica biomolecular. Los líquidos y vasos sobreenfriados muestran dos tipos prominentes de fluctuaciones, llamadas α y β [9], [10]. Las dos clases se caracterizan, por ejemplo, por su dependencia de la temperatura. Los coeficientes de tasa kα(T) de El α


    Tlr0924 - Biología

    Hirose, Y., Rockwell, N.C., Martin, S.S., Narikawa, R., Inomata, K., Lagarias, J.C. e Ikeuchi, M. (2013) Los cianobacteriocromos verde / rojo regulan la aclimatación cromática complementaria a través de un fotociclo protocrómico. Actas de la Academia Nacional de Ciencias (EE. UU.) 110, 4974-4979. [abstracto]

    Duanmu, D., Casero, D., Dent, R.M., Gallaher, S., Yang, W., Rockwell, N.C., Martin, S.S., Pellegrini, M., Niyogi, K.K., Merchant, S.S., Grossman, A.R. y Lagarias, J.C. (2013) La señalización de bilina retrógrada permite el enverdecimiento y la supervivencia fototrófica de Chlamydomonas. Actas de la Academia Nacional de Ciencias (EE. UU.) 110, 3621-3626. [abstracto]

    Hu, W., Franklin, K.A., Sharrock, R.A., Jones, M.A., Harmer, S. L. y Lagarias, J.C. (2013) Roles reguladores no anticipados para los fitocromos de Arabidopsis revelados por análisis de mutantes nulos. Actas de la Academia Nacional de Ciencias (EE. UU.) 110, 1542-1547. [abstracto]

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    Kohler, A.C., Gae, D.D., Richley, M.A., Stoll, S., Gunn, A., Lim, S., Martin, S.S., Doukov, T.I., Britt, R.D., Ames, J.B., Lagarias, J.C. y Fisher, A.J. (2010) Base estructural para la dinámica de hidratación en la estabilización radical de mutantes de bilin reductasa. Biochemistry 49, 6206-6218. [abstracto]

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    Hagiwara, Y., Sugishima, M., Khawn, H., Kinoshita, H., Inomata, K., Shang, L., Lagarias, JC, Takahashi, Y. y Fukuyama, K. (2010) Perspectivas estructurales sobre Regioespecificidad de reducción de vinilo de la ficocianobilina: ferredoxina oxidorreductasa (PcyA). J. Biol. Chem. 285, 1000-1007. [abstracto]

    Spillane, K.M., Dasgupta, J., Lagarias, J.C. y Richard A. Mathies (2009) Homogeneidad de la absorción vibrónica del fitocromo Cph1 revelada por el análisis de intensidad de resonancia Raman. Mermelada. Chem. Soc. 131, 13946-13948. [abstracto]

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    Dasgupta, J., Frontiera, R.R., Taylor, K.C., Lagarias, J.C. y Mathies, R. A. (2009) Isomerización ultrarrápida del estado excitado en fitocromo revelada por espectroscopia Raman estimulada por femtosegundos. Proc. Natl. Acad. Sci. (Estados Unidos) 106, 1784-1789 [resumen]

    Hu, W., Su, Y-S. y Lagarias, J.C. (2009) Un alelo del fitocromo B independiente de la luz recapitula fielmente las redes transcripcionales fotomorfogénicas. Planta molecular, 2, 166-182 doi: 10.1093 / mp / ssn086 [abstracto]

    Stoll, S., Gunn, A., Brynda, M., Sughrue, W., Kohler, A., Ozarowski, A., Fisher, A., Lagarias, JC. y Britt, R. D. (2009) La estructura del intermedio radical biliverdina en ficocianibina: ferredoxina oxidorreductasa identificada por EPR de campo alto y DFT. Mermelada. Chem. Soc. 131, 1986-1995. [abstracto]

    Rockwell, NC, Njuguna, SL, Dwojak, S., Castillo, E., Roberts, L., Parson, VL, Lagarias, JC y Spiller, SS (2008) Se requiere una segunda cisteína de dominio GAF conservada para el azul / fotoreversibilidad verde del cianobacteriocromo Tlr0924 de Thermosynechococcus elongatus. Bioquímica, 47, 7304-7316. [abstracto]

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    Kami, C., Mukougawa, K., Muramoto, T., Yokota, A., Shinomura, T., Lagarias, JC y Kohchi, T. (2004) Complementación de Arabidopsis deficiente en cromóforos de fitocromo por expresión de ficocianobilina: ferredoxina oxidorreductasa Proc. Natl. Acad. Sci (Estados Unidos) 101, 1099-1104. [abstracto]

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    McDowell, M.T. y J.C. Lagarias (2001) Purificación y propiedades bioquímicas de la fitocromobilina sintasa (Biliverdina: Ferredoxina 2,3-oxidorreductasa) de plántulas de avena etioladas. Plant Physiol 126, 1546-1554.
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    Montgomery, B.L., K. A. Franklin, M.J. Terry, B. Thomas, S. Jackson, M.W. Crepeau y J.C. Lagarias (2001) Deficiencia de cromóforo de fitocromo inducida por biliverdina reductasa en transgénicos Nicotiana tabacum CV. Mamut de Maryland. Plant Physiol. 125, 266-277. [abstracto]

    Andel, F. III, J.T. Murphy, J. A. Haas, M.T. McDowell, I.van der Hoef, J. Lugtenburg, J.C. Lagarias y R.A. Mathies (2000) Sondeo del mecanismo de fotorreacción del fitocromo mediante el análisis de espectros vibracionales de resonancia Raman de análogos recombinantes. Biochemistry 39, 2667-2676. [abstracto]

    Wu, S-H. y J.C. Lagarias. (2000) Definición del dominio de bilina liasa: lecciones de la superfamilia de fitocromos ampliada, Biochemistry 39, 13487-13495. [abstracto]

    Montgomery, B.L., K-C. Yeh, M.W. Crepeau y J.C. Lagarias (1999) Modificación de distintos aspectos de la fotomorfogénesis mediante la expresión dirigida de biliverdina reductasa de mamífero en plantas transgénicas de Arabidopsis. Plant Physiol. 121, 629-639. [abstracto]

    Fankhauser, C., K.-C. Yeh, J. C. Lagarias, H. Zhang, T. D. Elich y J. Chory (1999) PKS1, un sustrato fosforilado por fitocromo que modula la señalización luminosa en Arabidopsis.Science 284, 1539-1541. [abstracto]

    Nozue, K., T. Kanegae, T. Imaizumi, S. Fukuda, H. Okamoto, K-C.Yeh, J.C. Lagarias y M. Wada (1998) Un nuevo fitocromo del helecho Adiatum con características de NPH1. Proc. Natl. Acad. Sci (Estados Unidos) 95, 15826-15830. [abstracto]

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    Lagarias, D.M., M.W. Crepeau, M.D. Maines y J.C. Lagarias (1997) Regulación de la fotomorfogénesis por expresión de biliverdina reductasa de mamíferos en plantas transgénicas de Arabidopsis. Plant Cell 9, 675-788. [abstracto]

    Murphy, J.T. y J.C. Lagarias (1997) Los fitofluores: una nueva clase de sondas proteicas fluorescentes. Current Biology 7: 870-876. [abstracto]

    Murphy, J.T. y J.C. Lagarias (1997) Purificación y caracterización del fitocromo A de avena etiquetado con péptido de afinidad recombinante. Photochemistry and Photobiology 65, 750-758. [abstracto]

    Wu, S-H. , M.T. McDowell y J.C. Lagarias (1997) La ficocianobilina es el cromóforo natural precursor del fitocromo en el alga verde Mesotaenium caldariorum. J. Biol. Chem. 272, 25700-25705. [abstracto]

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    Propiedades distintivas de la cinética de reversión oscura entre dos cianobacteriocromos de tipo rojo / verde y su aplicación en la fotorregulación de la síntesis de cAMP †

    Los cianobacteriocromos (CBCR) son fotorreceptores que se unen a un tetrapirrol lineal dentro de un dominio cGMP-fosfodiesterasa / adenilato ciclasa / FhlA (GAF) conservado y exhiben fotoconversión reversible. Los dominios GAF de CBCR de tipo rojo / verde que fotoconvierten entre las formas de absorción de rojo (Pr) y verde (Pg) ocurren ampliamente en diversas cianobacterias. Un regulador de fototaxis putativo, AnPixJ, contiene múltiples dominios CBCR GAF de tipo rojo / verde. Anteriormente informamos que el segundo dominio de AnPixJ (AnPixJg2) pero no su cuarto dominio (AnPixJg4) muestra una fotoconversión reversible rojo / verde. Aquí, encontramos que AnPixJg4 mostró una fotoconversión de Pr-a-Pg y una rápida reversión oscura de Pg-a-Pr, mientras que AnPixJg2 mostró una reversión oscura apenas detectable. La mutagénesis dirigida al sitio reveló la participación de seis residuos en la estabilidad de Pg. El reemplazo en las posiciones Leu294 / Ile660 de AnPixJg2 / AnPixJg4 mostró la mayor influencia en la cinética de reversión oscura. AnPixJg2_DR6, en el que los seis residuos de AnPixJg2 fueron reemplazados por completo por los de AnPixJg4, mostró una reversión a la oscuridad 300 veces más rápida que la del tipo salvaje. Construimos proteínas quiméricas fusionando los dominios GAF con regiones catalíticas de adenilato ciclasa, como AnPixJg2-AC, AnPixJg4-AC y AnPixJg2_DR6-AC. Detectamos activación enzimática exitosa bajo luz roja para AnPixJg2-AC y AnPixJg2_DR6-AC, y represión bajo luz verde para AnPixJg2-AC y bajo incubación oscura para AnPixJg2_DR6-AC. Estos resultados proporcionan plataformas para desarrollar herramientas optogenéticas sintéticas de cAMP.

    Figura S1. Representación de estructuras químicas de ficocianibina (PCB) y biliverdina IXα (BV).

    Figura S2. SDS-PAGE de dominios AnPixJ GAF y proteínas quiméricas detectadas mediante tinción con CBB (gel superior) e imágenes de fluorescencia (gel inferior).

    Figura S3. Fotoconversión y reversión a la oscuridad de AnPixJg2 y de mutantes AnPixJg4.

    Figura S4. Fotografía de Escherichia coli sedimentos celulares que contienen AnPixJg2_DR6 de unión a PCB incubados en 100 ml de medio LB con IPTG de 0,01 a 2 m m.

    Figura S5. Comparación de las formas fotoactivadas (PA) y oscuras revertidas (DR) -Pr de AnPixJg2_DR6.

    Figura S6. Fotoconversión y reversión oscura de AnPixJg2-AC (a), AnPixJg4-AC (b) y AnPixJg2_DR6-AC (c).

    Figura S7. Cromatograma de HPLC de experimentos de actividad de CA en los que se controlaron NAD (tR = 1,0 min, IS), cAMP (tR = 3,6 min) y ATP (tR = 4,1 min).

    Figura S8. Modelo de la cinética de reversión oscura distintiva entre AnPixJg2 y AnPixJg4 basado en el modelo de “voltear y rotar”.

    Tenga en cuenta: El editor no es responsable del contenido o la funcionalidad de la información de apoyo proporcionada por los autores. Cualquier consulta (que no sea contenido faltante) debe dirigirse al autor correspondiente del artículo.


    Tlr0924 - Biología

    Dra. Susan Spiller es un Profesora asociada de biología en Mills College, un pequeño colegio universitario para mujeres en Oakland, California. Su área de estudio incluye Investigación biofotónica de fitocromos que se clasifican como proteínas fotosensibles que se descubrieron por primera vez en las plantas, pero existen en una miríada de organismos, desde hongos hasta cianobacterias.

    El Dr. Spiller es afiliado de CBST y ella proyecto de investigación que evalúa el ADN genómico de microbios procarióticos fotosintéticos que viven en aguas termales es un proyecto de colaboración con el Dr. Lagarias del Departamento de Bioquímica de UC Davis. El Dr. Spiller también ha sido mentor de más de 29 investigadores biofotónicos de Mills, varios de los cuales están a punto de completar su formación médica y otros están en programas de posgrado.

    Publicaciones recientes:

    Bioquímica 2008, 47, 7304-7316. Se requiere una segunda cisteína de dominio GAF conservada para la fotoreversibilidad azul / verde del cianobacteriocromo Tlr0924 de Thermosynechococcus elongatus. Nathan C. Rockwell, Stephanie Lane Njuguna, Laurel Roberts, Elenor Castillo, Victoria L. Parson, Sunshine Dwojak, J. Clark Lagarias, Susan C. Spiller.

    Investigación adicional e intereses externos:

    El Dr. Spiller colabora con Sean Tamarisk y el grupo de educación CBST para apoyar la enseñanza en la clase de fisiología en East Oakland School of the Arts, una escuela secundaria pequeña de Castlemont. Es miembro del comité de becas de la Sociedad de Plantas Nativas de California. Fuera del aula y del laboratorio de investigación, a la Dra. Spiller le gusta hacer caminatas con su esposo en la Sierra de CA, viajar para visitar a sus tres hijas y pasar tiempo con su familia y mascotas.


    Agradecimientos

    Agradecemos a R.J. Porra (CSIRO Plant Industry, Canberra, Australia) por su ayuda en la preparación del manuscrito. Agradecemos el apoyo de la Fundación Nacional de Ciencias Naturales de China (número de concesión 31110103912 para H.S. y K.H.Z., y número de concesión 21072068 para K.H.Z.).

    Figura S1. Árbol filogenético de GAF en Nostoc PCC 7120 y secuencias de aminoácidos que contienen dominios GAF de fotorreceptores de tipo DXCF.

    Figura S2. SDS / PAGE de GAF cromoforilados.

    Figura S3. Absorción de Alr3120-GAF1 cromoforilado.

    Figura S4. Absorción de GAF no cromoforilados.

    Figura S5. Espectros de absorción de formas fotocrómicas desnaturalizadas de fotorreceptores tipo DXCF en Nostoc.

    Figura S6. Espectros de absorción de GAF cromoforilados y variantes que carecen de una o ambas cisteínas de unión.

    Figura S7. Fotoquímica de variantes cromoforiladas que carecen de la cisteína conservadora, CC, en el motivo CX.

    Figura S8. Fotoquímica de variantes cromoforiladas que carecen de cisteína en el motivo DXCF (CX).

    Cuadro S1. Primers para fotorreceptores de UV cercano en Nostoc y variantes dirigidas al sitio.

    Cuadro S2. Plásmidos utilizados.

    Tenga en cuenta: El editor no es responsable del contenido o la funcionalidad de la información de apoyo proporcionada por los autores. Cualquier consulta (que no sea contenido faltante) debe dirigirse al autor correspondiente del artículo.